بحث حول الأحماض الأمينية.

الأحماض الأمينية:
الحمض الأميني أو الحمض النشادري (بالإنجليزية: Amino Acid). الاحماض الامينيه هي "لبنات البناء" الرئيسية لبناء البروتين و الببتبد في الجسم. يمكن ملاحظتها بسهولة بعد هضم البروتين. ثمانيه أساسية مهمة جدا (لا يمكن للجسم البشري أن يصنعها بنفسه) و الباقي غير اساسية (يمكن صنعها داخل الجسم البشري، بشرط التغذية السليمة). بالرغم من قدرة الجسم على تصنيع الأحماض غير الأساسية ، إلا أنه و في بعض الأحيان يتوجب أخذ مكملات للأحماض غير الأساسية لضمان توفر الكميه المثلى في الجسم. البعض يضيف قسما ثالثا هو شبه-أساسية ، حيث يقوم الجسم بتصنيع عذه الأحماض و لكن بكميات محدودة.
اضافة إلى بناء الخلايا واصلاح الانسجه ، الاحماض الامينيه تشكل مادة البناء الرئيسية للاجسام المضاده لمكافحة غزو البكتريا والفيروسات، و هي تشكل جزءا أساسيا من نظام الانزيمات و الهرمونات؛ وهي تبني البروتينات النووية ، رنا (الحَمْضُ النَّوَوِيِّ الرِّيبِي) و دنا (الحَمْضُ الرِّيْبِيُّ النَّوَوِي المَنْزُوع الأوكسِجين) . كما تقوم الأحماض الأمينية بدور رئيسي بحمل الاوكسجين إلى انحاء الجسم المختلفة ، وهي مكون أساسي للنشاط العضلي .
نظريا يوجد 64 نوع منها، فالدنا تبنى من 4 روامز هي A ، C ، G ، T و تبنى الأحماض عادة بتركيب عدة روامز ، مثل GCA, GCC, GCG . لكن المتوفر في إجسام الكائنات الحية هي أقل من ذلك، ما بين 20 إلى 26 نوع من الأحماض الأمينية. مع ملاحظة أن الكثير منها يتشكل باكثر من ثلاث روامز و قد تصل إلى 6 و البعض منها مكون فقط من رامز واحد.
الحمض الأميني: هو أحد مركبات عضوية تحمل نوعين من الجذور الكيميائية، وهي جذر أميني (نشادري) [1] NH2 − و جذر هيدروكسيل COOH متحدتين مع ذرة كربون مرتبطة بدورها بسلسلة عضوية جانبية Side chain R تكون مختلفة من حمض أميني إلى آخر. تعتبر الحموض الأمينية وحدة التركيب الأساسية للبروتينات في الكائنات الحية.
ترقم ذرات الكربون عادة بالأحرف الإغريقية، و تنتمي الحموض الأمينية المكونة للبروتينات إلى فئة ألفا α-Amino Acids وذلك لأن جذري الأمين و الهيدروكسيل يرتبطان بذرة الكربون الأولى في السلسلة. وتوجد كذلك حموض أمينية أحيائية من فئة بيتا مثل البيتا-ألانين β-Alanine و أخرى من فئة جاما مثل حمض الجاما-بيتيريكγ-Aminobutyric acid أو GABA. و رغم وجود عدد كبير من الحموض الألفا-الأمينية في الطبيعة إلا أن السلاسل البروتينية لا تحتوي سوى 20 نوعا منها فقط. وتضطلع الحموض الأمينية بمهام أخرى كلعبها دور نواقل عصبية و مواد أولية لبعض الهرمونات أو كمصدر للطاقة. و تتوفر أيضا مجموعة من الحموض الأمينية المخلقة(المصطنعة) كيميائيا و لها عديد الاستعملات في مجال الصناعة الكيميائية و الصيدلية و الغذائية:

البنية الكيميائية العامة:
يعتبر هيدروكسي كرباميدHydroxycarbamide الحمض الأميني الأبسط من حيث التركيب فهو متكون من جذر أميني متصل مباشرة بكربون جذر الهيدروكسيل. وهذا المركب غير أحيائي. أما في بقية الأحماض الأمينية فتدخل ذرة أو أكثر من الكربون بين هذين الجذرين. و يحدد موقع الأمين في السلسلة الكربونية الفئة التي ينتمي اليها الحمض الأميني كما يلي:

حموض ألفا-أمينية، حيث يتصل جذر الأمين بالكربون رقم 2 بعد كربون جذر الهيدروكسيل و يرقم بألفا Cα. يسمى المركب بالحمض 2-أمينوايتانويك Aminoethanoic acid، أو ما يعرف بالغليسين Glycine، أبسط الحموض الأمينية لدى الكائنات الحية. أما بقية الأحماض الألفا-أمينية فلها نفس البنية مع اختلاف في السلسلة الجانبية R، فعوضا عن ذرة الهيدروجين المرتبطة بالكربون ألفا في الغليسين، تتخذ أنواع مختلفة، على سبيل المثال، جذر المثيل methyl في حالة الألانين Alanine أو جذر مختلف الحلقة Heterocyclic بالنسبة للتريبتوفان Tryptophan. والدور الأساسي للأحماض الألفا-أمينية هو بناء مختلف البروتينات.
حموض بيتا-أمينية، يرتبط جذر الأمين بالكربون الثالث بداية من كربون جذر الهيدروكسيل Cβ، وأبسط ممثل أحيائي لهذه الفئة هو البيتا-ألانين، يتأتي من تحلل الكارنوسين Carnosine، و يلعب دور ناقل عصبي مثبط للغليسين.
حموض جاما-أمينية، يتحد جذر الأمين بالكربون الرابع بعد كربون جذر الهيدروكسيل Cγ، المثال المعروف في هذه الفئة هو حامض الجاما-بيتيريك GABA، وهو كذلك ناقل عصبي مثبط.
التماثلية البصرية (التناظر)

لدى جميع الأحماض الألفا-أمينية، باستثناء الجليسين، يكون الكربون-ألفا مرتبطا بجذور مختلفة و مجموعة جانبية R مميزة لذى نقول أنه كايراليChiral أو مركز ناشط بصريا. ونتيجة لهذه الخاصية، فان كل حمض ألفا-أميني متواجد في الطبيعة على شكل نظيرتين بصريتين Stereoisomers، يمينية Dextrogyre ويرمز لها، في الكيمياء الحيوية، بـ D، أو يسارية Levogyre ويرمز لها بـ L. و معنى ذلك فيزيائيا أنها تقوم بازاحة الضوء المستقطب بزاوية معينة اما باتجاه عقارب الساعة بنسبة للنضيرة D، و هو الاتجاه الموجب (+)، أو ضد اتجاه عقارب الساعة بنسبة للنضيرة L، و هو الاتجاه السالب (-). و بالنسبة لنظام التسمية R / S، الأكثر استعملا في الكيمياء العضوية، فان نفس المبدأ يتبع حسب قاعدة "كان إنجولد بريلوج" فــ D = R و L = S.
ولا تنطبـق هـذه القـاعدة الا على السيستيـن Cysteine لأن الجذر الكبريتي ليسـت له الأولوية في هذه الحالــة. اذن فالـ D -سيستين هو الـ S -سيستين، و الـ L -سيستين هو الـ R -سيستين
و في المثال الموجود على النموذج المقابل، نجد الـ D -ألانين و كأنه صورة عبر المرآة لالـ L -ألانين، وهما مركبان لا يمكن مطابقتهما non-superimposable، تماما كما لا يمكن مطابقة قفى اليد اليمنى مع ظهر اليد اليسرى صورة. ولسبب لا يزال محيرا، فان غالبية الأحماض الألفا-أمينية المكونة للبروتينات هي من النضيرة L و ليست D. ولكن يمكن أن نجد بعض الـ D-أحماض أمينية في أنواع مـن الصدفيات مثل عائلة الكونيدات Conidae، و في الغشاء البيبتدوسكري Peptidoglycan لبعض البكتيريا.
تصنيف الأحماض الأمينية:
قسم الأحماض الألفا-أمينية العشرون الموجودة في البروتينات، و المشفرة في المعلومة الوراثية، إلى مجاميع حسب عدد من الخصائص الفيزيائية، الكيميائية و الأحيائية :
الطبيعة الكيميائيـة للسلسلة الجانبيـة : بما أن المجموعة الجانبية R هي التي تحدد هوية الحمض الأميني، يمكن اذن تقسيم الأحماض الأمينية إلى ذات سلسلة هيدروكاربونية، اما أليفاتية Aliphatic أو أروماتية Aromatic أو مختلفة الحلقة Heterocyclic.
القطبيـة الكهربائيـة : تقسم الأحماض الأمينية حسب قطبيتها الكهربائية، وذلك حسب حالة التأين، إلى قطبية Polar (سالبة أو موجبة الشحنة) أو غير قطبية Nonpolar (عديمة الشحنة). تحدد هذه الخاصية المهمة قابلية الأحماض الأمينية للانحلال في الماء (و الماء هو محلول قطبي)، فتكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية R القطبية متجاذبة مع الماء Hydrophilic، و هي عادة ما تكون على الجزء الخارجي للبروتينات. بينما الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية غير القطبية، وغير المتجاذبة مع الماء Hydrophobic، تميل إلى التجمع للداخل.
القاعديـة \ الحمضيـة : السلسلة الجانبية R من الممكن أن تكون قاعدية، مثل حمض الليسين Lysine أو الأرجنين Arginine و هو شديد القاعدية، أو حمضية، مثل الجلوتميت Glutamic acid و الأسبارتيت Aspartic acid، أو متعادلة مثل الجليسين و الليوسين Leucine. وعادة ما تكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية القاعدية و الحمضية قطبية جدا وهي توجد بصورة كبيرة على سطح البروتينات المماس للماء.
يمكن ايضا أن نقسم الأحماض الأمينية حسب أهميتها الغذائية و توفرها الأحيائي إلى :
أحماض أمينية أساسيةEssential لا يصنعها الجسم، و يجب تناولها في الغذاء. مثال، الليوسين و الليسين.
أحماض أمينية شبه-أساسية Semi-essential يستطيع الجسم تخليقها ولكن ليس بكميات كافية، خاصة في مرحلة النمو، و يحبذ أن تتوفر في الغذاء. مثال، الأرجنين و الهستيدين Histidine.
أحماض أمينية غير أساسية Nonessential متوفرة في الجسم السليم بكميات دائمة، و لا تستلزم حضورها في الغذاء. مثال، الجليسين و البرولين Proline.
قــائمة تصنيف الأحمــاض الألفا-الأمينيـة المكونة للبروتينات:
في ما يلي الصيغة الكيميائية و رموز الأحماض الألفا-أمينية العشرين المشفرة في المعلومة الوراثية للكائنات الحية، والأكثر استعمالا في تخليق البروتينات Protein synthesis.
الخاصيات الكميائية العامة :
تكون الرابط البيبتيدي:
الرابط البيبتيدي : وهي الاصرة التي تتشكل بين جزيئتين عندما تتفاعل مجموعة الكربوكسيل للجزيئة الاولى مع مجموعة الامينو للجزيئة الثانية محررة جزيئة الماء (H2O) ويدعى هذا التفاعل بالتآلف الجاف وكذلك يسمى (تفاعل التكثيف) ويحدث بين الاحماض الامينية. أن الآصرة الناتجة من هذا التفاعل وهي CO-NH تسمى الاصرة البيبتيدية وتدعى الجزيئة الناتجة بالأميد ، وألاميدات مركبات عضوية تحتوي مجموعة وظيفية تدعى الاميد وهي عبارة عن زمرة كربونيل متصلة بزمرة أمين.
الخاصيات الأيونية و القطبية الكهربائية:
التفاعلات الكيميائية:
1- الخواص الامينية للحوامض الامينية: بالنظر لاحتواء الحوامض الامينية على مجموعتين الأمين والكاربوكسيل لذا فأنها تعتبر ثنائية القطب اى تعمل كحامض أو كقاعدة وتسمى امفوتيرية أي تفقد وتكتسب بروتون لهذا فانها اذا وضعت في محاليل حامضية قوية PH = 1 تتقبل بروتون وتشحن (+) واذا وضعت في محاليل قاعدية قوية تفقد بروتون وتنشحن (-) اما في نقطة التعادل الكهربائي (Pl-) هي النقطة التي تتساوى فيها عدد (+) مع (-) وتكون PH معينة لكل حامض أميني كالاتي:
أ- الحوامض الأمينية المتعادلة: محصلة الشحنة =( صفر P1=PH=5-6.3)
ب- القاعدية: محصلة الشحنة = صفر (P1 = PH = 7.6-10.8)
ج- الحامضية: محلصة الشحنة = صفر( P1 = PH = 2.97-3.2)
2- نزع الكربوكسيل تجرد الحامض الاميني من مجموعة الكاربوكسيل Decarboxylation عند تجريد المجموعة الكاربوكسيلية من الحوامض الأمينية فأنها تتحول إلى الأمينات الأولية وذلك بمساعدة الأنزيمات من نوع Decarboxylation
3- نزع الأمين تجريد الموجوعة الأمينية Deamination عند تجريد الحوامض الأمينية من مجموعة الأمين تتحول إلى حوامض كاربوكسيلية وأمونيا والحوامض الكاربوكسيلية تتمثل في الجسم إلى مركبات تستفاد منها الخلية أما الامونيا فأنها تطرح في البول على شكل يوريا بواسطة دورة تسمى بدورة اليوريا والتي تحدث في الكبد وذلك بتخليص الجسم من النتروجين او من الامونيا السادة
4- نقل الأمين تفاعل نقل مجموعة الامين Transmination ويتم في هذا التفاعل انتزاع مجموعة الامين بواسطة الاكسدة ونقلها من مركب إلى أخر من المركبات المتفاعلة، يتم هذا التفاعل بمساعدة انزيمات (Transminase) حيث تتحول الحوامض الأمينية إلى حوامض كيتونية والتي بدروها تتحول إلى مشتقات كاربوهيداتية تستفاد منها الخلية.
5- نترزة التفاعل مع حامض النتروز يستعمل هذا التفاعل لغرض قياس كمية الحامض الاميني في محلول معين حيث يتفاعل حامض النتروز مع الحامض الاميني محرراً النتروجين الذي يكمل جمعه وحساب حجمه يمكن تصنيف كمية الحامض الاميني.
6-التفاعل: Nihydrin Nihydrin: مادة مؤكسدة قوية تتفاعل مع الحوامض الأمينية لتعطي مركب أزرق اللون يعتمد هذا التفاعل على وجود مجموعتي الأمين والكاربوكسيل بشكر حر وهذا التفاعل يكون حساس لكشف عن المركبات قليلة من الحوامض الامينية.
7-تفاعل سانكر: Sanger: يستعمل هذا التفاعل لتشخيص الحامض الأميني الموجود في بداية السلسلة الببتيدية (النهاية النتروجينية) يستعل كاشف (D.VFB) 2,4- Dinitre fluroBenzen حيث يتفاعل هذا المركب مع الحامض الأميني الأول في نهاية النتروجينية من السلسلة الببتيدية مكونا مركب أصفر اللون حيث يشخص الحامض الأميني المرتبط به بواسطة Chromatogralply في هذا التفاعل تتحرر الاحماض الامينية من السلسلة الببتيدية بشكل حر ويعتبر هذا التفاعل مدمراً للسلسلة الببتيدية وذلك بتحرير الحوامض الأمينية بشكل حر.
8-تفاعل إيدمان :Edman reaction :يستعمل هذا التفاعل لمعرفة تتابع (Sequence ) في السلسلة الببتيدية ويعتبر هذا التفاعل مهم لأنه يحطم السلسلة الببتيدية ويمكن تكراره مع السلسلة الناتجة لحد عشرين حامض أميني أو أكثر يستعمل في هذا التفاعل الكاشف Phenyl isothioCyngtac.
الخواص العامة للأحماض الأمينية:
كاربونات تنائية القطب الحوامض الأمينية مركبات مشابهة للأملاح مثل الاملاح كلها مركبات صلبة ذات درجة انصهار عالية لدرجة انها تحترق بصورة عامة قبل تحولها إلى الحالة المنصهرة انها مركبات غير ذائبة في المذيبات الغير المستقطبة وتذوب في الماء.
امتصاص واستخدامات الأحماض الامينية:
تتنتقل الحوامض الأمينية، وهي نواتج النهائية لهضم البروتين تنتقل بسرعة من خلال جدران الامعاء الدقيقة كما تمتص ايضا الببتيدات البسيطة وصغيرة جداً. تستعمل الحوامض الأمينية المنفردة في واحدة من الطرق الاتية:
1- لتصنيع نسيج بروتيني جديد، او لترنيم نسيج قديم أو للاحلال محل بروتينات سوائل الجسم المتحطمة.
2- لتصنيع مركبات غير بروتينية تحتوي على نتروجين مثل الحوامض النووية الهيم (heme) او الكريانين
3- لتوفير الطاقة الكيميائية والتعرض للهدم. اذ قد تدخل المركبات الوسيطة الناتجة من هدم الحوامض الامينية في دورة حامض النتريك او يمكن استعمالها لتصنيع الكلوكوز الحوامض الشحمية التي يمكن خزنها في النسيج الدهني. اما المركبات الرئيسية الناتجة عن هدم الكامل للحوامض الامينية فما هي الا ثنائي اوكسيد الكاربون والماء واليوريا.
مصادر الاحماض الامينية:
أن وجود الاحماض الامينية في الجسم يأتي من مصدرين هما:
1- الجزء الأكبر من الاحماض الأمينية ناجم عن البروتين الغذائي
2- من تعويض بروتينات الجسم بغدة endogrnous من خلال الجوع وسوء التغذية.
كما وينمو ايض الاحماض الامينية
1) النفوليتي Catabolic 2) البنائي Anatolic
المصدر : الموسوعة العالمية الحرة